Nutrition et Technologie agro-alimentaire

Département de nutrition et technologie agroalimentaire


    Transport membranaire

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    Transport membranaire

    Message par Admin le Mar 13 Juil - 20:29






    Le caractère hydrophobe de la double couche lipidique permet à la
    cellule de maintenir des concentrations de solutés différentes de part
    et d'autre de la membrane, c'est-à-dire entre cytoplasme et milieu
    extracellulaire et ceci est vrai pour chaque compartiment cellulaire
    (mitochondrie, lysosome, réticulum endoplasmique, etc). La séparation
    des compartiments définis par la membrane ne doit cependant pas être
    totale et des échanges moléculaires sont nécessaires à la vie
    cellulaire. Les cellules ont ainsi développé des systèmes de transport
    d'ions et de macromolécules faisant intervenir des protéines
    membranaires : transporteurs, pompes ou canaux.


    Dans cette ressource nous décrirons les différents transporteurs
    regroupés selon les fonctions physiologiques dans lesquelles ils
    interviennent.




    Prérequis :

    • Savoir que la cellule est entourée par une membrane lipidique qui est peu perméable aux solutés et aux macromolécules.




    Objectifs :

    • Comprendre pourquoi les cellules ont besoin de protéines de transport membranaire
    • Connaître les différents systèmes de transport d'ions et de macromolécules ainsi mis en place.



    Temps de travail prévu : 4 heures


    Agrandir les animations pour bien voir le transport des solutés et le changement de conformation des protéines de transport.


    Sommaire :






    Introduction





    Le caractère hydrophobe de la double couche lipidique permet à la
    cellule de maintenir des concentrations de solutés différentes de part
    et d'autre de la membrane, c'est-à-dire entre cytoplasme et milieu
    extracellulaire et ceci est vrai pour chaque compartiment cellulaire
    (mitochondrie, lysosome, réticulum endoplasmique, etc.). La séparation
    des compartiments définis par la membrane ne doit cependant pas être
    totale et des échanges moléculaires sont nécessaires à la vie
    cellulaire. Les cellules ont ainsi développé des systèmes de transport
    d'ions et de macromolécules faisant intervenir des protéines
    membranaires : transporteurs, pompes ou canaux.


    Les raisons pour lesquelles les cellules ont besoin de ces protéines de transport membranaire sont les suivantes :
    Modes de transport membranaire





    Passage de la membrane par diffusion simple

    Ce mode de transport ne fait pas intervenir de protéines membranaires. Il est limité aux gaz (, , , ), aux molécules lipophiles (hormones stéroïdes et thyroïdiennes, urée, éthanol, etc.) et, dans certaines limites, à (revoir les propriétés de perméabilité d'une double couche lipidique artificielle sans protéines).



    Passage de la membrane par protéines de transport

    La diffusion par un transporteur augmente très largement la vitesse
    et la sélectivité de transport par rapport à la diffusion simple. Le
    transporteur de glucose (la perméase GLUT1) illustre bien ces deux
    aspects. Si on compare la diffusion passive à la diffusion facilitée,
    la différence en efficacité du transport membranaire est manifeste.





    Figure 1. Efficacité du transport membranaire

    Voir une version animée du transport de D-glucose
    Macromedia Flash - 68Ko

    La spécificité est illustrée ici par le fait que ce transporteur qui a besoin de 1,5 mM de D-glucose pour fonctionner à 50 (Km) de sa capacité maximale (), nécessite plus de 2000 fois plus de L-glucose pour un transport équivalent de cet isomère (voir le tableau). De même, pour le D-mannose ou le D-galactose il lui faut respectivement 20 et 30 mM. Ainsi, lorsque ces glucides sont tous présent à une concentration d'environ 5 mM, le D-glucose passera préférentiellement.




    Figure 2. Spécificité du transport membranaire par Glut1

    Voir une version animée du transport de D-glucose par Glut1
    Macromedia Flash - 99Ko

    La diffusion par un transporteur permet également de transporter les
    solutés contre leur gradient chimique (concentration) et électrique
    (différence de potentiel membranaire). Le transport réalisé contre le
    gradient électrique ou chimique consomme de l'énergie et on parle alors
    de transport actif. Le transport actif permet le maintien de
    concentrations de solutés différentes de part et d'autre de la membrane.


    Il y a trois principales classes de protéines membranaires de transport :


    • Les canaux, pores permettant le mouvement passif d'ions (canaux ioniques) ou de molécules de petite taille (, glucides, acides aminés, nucléotides) avec une capacité de transport d'environ à molécules/sec.
    • Les pompes, avec une capacité de transport actif d'environ à ions/sec.
      Ce sont des protéines qui hydrolysent l'ATP et qui sont donc qualifiées
      d'ATPases. Ce type de transport est dénommé « transport actif
      primaire ».

    • Les transporteurs qui assurent un transport passif (uniport) ou actif (symport et antiport) avec une capacité de transport à molécules/sec.
      Ce transport actif nécessite la constitution préalable d'un gradient
      ionique (par une pompe) et est aussi dénommé « transport actif
      secondaire ».



    Les canaux




    Figure 3. Comportement des molécules sans charge nette



    Voir une version animée du comportement des molécules sans charge nette
    Macromedia Flash - 70Ko

    Les canaux sont des véritables pores constitués d'une (comme la glucose perméase GLUT et le canal de ), ou plusieurs sous-unités protéiques transmembranaires (comme le canal , le canal ou la jonction Gap).




    Figure 4A. Comportement des molécules avec charge nette

    Voir une version animée du comportement des molécules avec charge nette
    Macromedia Flash - 94Ko


    Le passage à travers la membrane nécessite peu de changements de
    configuration de la protéine de transport. La sélectivité de transport
    dépend de la nature des canaux. Pour les canaux ioniques le passage
    semble être déterminé par deux paramètres : les forces électrostatiques
    à l'intérieur du canal et le diamètre du pore. Les ions qui entrent
    perdent la plupart des interactions électrostatiques avec l'eau et
    établissent de nouvelles interactions avec le pore.






    Figure 4B. Passage des ions dans les canaux inoniques

    L'intérieur des canaux anioniques (comme ) est faiblement positif et celui des canaux cationiques (comme )
    est faiblement négatif. L'ion est alors attiré par la faible charge
    opposée et se positionne au milieu du canal dans un environnement
    électrostatique favorable. Il traversera complètement à la suite de
    l'entrée d'autres ions de même charge qui le repousseront vers l'autre
    coté du canal (figure 4A). Le mécanisme proposé justifie le
    principe du passage des ions en fonction de leur gradient de
    concentration. La différence de potentiel électrique au travers de la
    membrane (potentiel de membrane) joue aussi un rôle important parce
    qu'elle peut s'opposer à la sortie des ions, constituant une force de
    répulsion en direction opposée au passage. La résultante est nommée
    gradient électrochimique (figure 4A). Dans le cas des jonctions gap, la sélectivité du transport semble presque secondaire.


    L'ouverture des pores est généralement sous la dépendance de la
    fixation d'un ligand (neurotransmetteur), de l'interaction avec un
    composant intracellulaire (nucléotide cyclique) ou d'un changement dans
    le potentiel membranaire (canaux dépendant du voltage). L'ouverture de
    certains canaux dépend de déplacements mécaniques provoqués par un
    stimulus donné (mécanorécepteurs du vestibule de l'oreille interne ou
    osmorécepteurs dans le cerveau).


    Les transporteurs et les pompes

    Les transporteurs et les pompes sont souvent formés de plusieurs
    sous-unités protéiques dont certaines sont plusieurs fois
    transmembranaires. Le passage nécessite un profond changement de la
    configuration des protéines qui les constituent. Ils transfèrent les
    molécules de soluté à travers la membrane selon le principe d'une
    réaction enzyme-substrat ;
    (E étant le transporteur, S le soluté dans le compartiment initial, et
    P le soluté transféré dans le compartiment final). Cette approche
    permet la détermination de constantes physicochimiques (
    et Km) caractéristiques de chaque transporteur. Les transporteurs
    possèdent un ou plusieurs sites de fixation spécifiques du substrat.
    Cependant, à la différence d'une réaction enzyme-substrat, le soluté
    transporté n'est pas modifié.


    Les transporteurs qui assurent un transport actif fonctionnent avec
    l'aide d'un gradient ionique constitué préalablement. Ce sont les
    systèmes de co-transport dans lesquels le transfert d'un soluté dépend
    du transfert simultané d'un second soluté. Quand les deux solutés vont
    dans la même direction, c'est un symport ; quand ils vont en direction
    opposée, c'est un antiport.





    Figure 5. Symport et antiport

    Les
    transporteurs (co-transporteurs et ATPases) n'ont pas de pore apparent.
    Le passage d'ions ou de petites molécules nécessite donc un profond
    changement de configuration. Ce transport est beaucoup plus lent mais
    permet aux solutés de traverser contre leur gradient électrochimique


    Voir une version animée du symport Na+– glucose
    Macromedia Flash - 29Ko

    Les pompes sont définies comme des protéines de transport qui
    utilisent l'hydrolyse de l'ATP comme source d'énergie. Bien que les
    détails moléculaires soient inconnus, il est probable que les
    transporteurs transfèrent le soluté en subissant un changement de
    conformation réversible qui expose alternativement le site de liaison
    du soluté sur une face de la membrane, puis sur l'autre face.





    Figure 6. Pompe ou ATPase

    Voir une version animée du fonctionnement d'une pompe (ATPase)
    Macromedia Flash - 58Ko

    Dans les pages suivantes nous allons décrire les différents
    transporteurs regroupés selon les fonctions physiologiques dans
    lesquelles ils interviennent.





    Sommaire

    Maintien des concentrations ioniques





    L'ATPase ou pompe

    La concentration en est typiquement 10 à 20 fois plus élevée à l'intérieur des cellules qu'à l'extérieur, alors que la situation est inversée pour (voir le tableau).
    Ces différences sont engendrées et maintenues par une ATPase de la
    membrane plasmique qui se comporte comme une pompe expulsant activement
    3 ions vers l'extérieur de la cellule et important deux ions vers l'intérieur. L'ATPase
    diminue ainsi la concentration intracellulaire d'ions positifs. Elle
    est donc électrogénique (et impliquée dans la mise en place d'un
    potentiel électrique membranaire). Le transport de et
    est étroitement couplé à l'hydrolyse de l'ATP pour le transfert des
    deux ions contre leur gradient électrochimique (transport actif
    primaire).






    Figure 7. Na+/K+ ATPase


    L'ATPase (classe P), comme la plupart des autres pompes, est constituée de trois protéines étroitement liées (sous-unités , respectivement d'un poids moléculaire de 110 kDa, 40 kDa et 8 kDa). Son mécanisme moléculaire de transport exige trois étapes :


    1. fixation des ions à haute affinité,
    2. transfert des ions au travers de la membrane, et
    3. réduction d'affinité qui permet la libération des ions.


    Ce dynamisme est engendré par la fixation de l'ATP et son hydrolyse
    subséquente, qui se traduit par une phosphorylation transitoire du
    transporteur sur le résidu aspartate 369 (comme montré pour la
    dans l'animation de la figure 6). Il est vraisemblable que l'ensemble
    hydrolyse/phosphorylation/déphosphorylation soit nécessaire au
    transport des ions. Expérimentalement il est possible d'inhiber
    l'ATPase par l'ouabaïne, glycoside extrait de la digitale.


    Le gradient
    généré de part et d'autre de la membrane est essentiel au
    fonctionnement de la cellule. Il est impliqué dans diverses fonctions :



    1. régulation du pH,
    2. régulation du volume cellulaire,
    3. transport de nutriments tels que glucose et certains acides aminés,
    4. transmission du signal dans le système nerveux (potentiel d'action).



    La différence de potentiel transmembranaire

    La différence de potentiel transmembranaire, ou potentiel de membrane, d'une cellule animale est proche de ,
    la face cytoplasmique étant chargée négativement par rapport à la face
    externe. Le potentiel de membrane est le résultat de mouvements
    ioniques transmembranaires. Ces mouvements sont la conséquence d'une
    distribution inégale de part et d'autre de la membrane des ions et
    macromolécules chargées (comme les glucides complexes, les nucléotides
    et les protéines). Cette distribution est elle- même la conséquence de
    transports transmembranaires actifs avec une contribution majeure de
    l'ATPase .


    Dans un état « repos » c'est le mouvement de
    au travers de la membrane qui prédomine, parce qu'il y a plus de canaux
    potassiques que de canaux sodiques ouverts. En conséquence, la valeur
    du potentiel de repos est essentiellement déterminée par le mouvement
    de . Grâce à sa concentration intracellulaire très élevée, le
    sort de la cellule en polarisant la face cytoplasmique négativement par
    rapport à la face externe. Le potentiel ainsi créé s'oppose au
    mouvement suivant de au travers de la membrane, c'est-à-dire que le gradient électrochimique de diminue. Sans la présence de , le potentiel atteint la valeur de
    (potentiel d'équilibre du potassium), valeur pour laquelle il y a
    équilibre entre les deux forces (gradient électrochimique du potassium
    nul). Cependant, le potentiel de membrane créé par le , induit une augmentation considérable du gradient électrochimique du ce qui provoque un flux entrant de de plus en plus important. A un moment donné, , il s'installe un équilibre dynamique où il y autant de qui entrent (courant net nul) : c'est le potentiel de membrane de repos.
    qui sortent que de





    Figure 9. Différence de potentiel membranaire

    <table align="center" border="0">
    <tr>
    <td> </td>
    <td>Voir une version animée de la différence de potentiel membranaire</td>
    </tr>
    <tr>
    <td colspan="2"> Macromedia Flash - 25Ko</td>
    </tr>
    </table>

    Comme on le verra plus-tard, l'ouverture d'un plus grand nombre de canaux qui laissent passer le (le récepteur à l'acétylcholine et le canal de qui prédomine et détermine principalement la valeur du potentiel transmembranaire (par exemple lors du potentiel d'action). dépendant du voltage) va faire basculer les événements ; c'est la mobilité de

    Il est important de savoir que les flux ioniques responsables du
    potentiel de repos n'impliquent que des quantités minimes (de l'ordre
    de la picomole) par rapport aux concentrations ioniques de la cellule
    et son environnement (de l'ordre de la millimole). A court terme, ces
    mouvements n'ont pas d'effets importants sur la concentration des ions,
    intra ou extracellulaire. En revanche, lorsqu'on inhibe l'ATPase
    par de l'ouabaïne, la cellule perd progressivement (plusieurs minutes)
    son potentiel de membrane et son volume augmente à la suite d'un gain
    net en ions intracellulaires. Une part considérable (25 à
    50)
    de l'ATP cellulaire disponible sert à maintenir les gradients de
    concentration d'ions à travers la membrane plasmique et les membranes
    intracellulaires.





    L'ATPase ou pompe à

    Les cellules animales maintiennent des concentrations intracellulaires très faibles de (voir le tableau). Comme on le verra plus tard, les ions
    sont étroitement impliqués dans les voies de signalisation commandant
    la contraction musculaire, l'exocytose et l'activation de divers types
    cellulaires en réponse à un stimulus extérieur (exemple des
    lymphocytes T). Les ATPases (classe P) sont des protéines de poids moléculaire d'environ 110 kDa.
    Elles sont situées dans la membrane plasmique mais aussi dans la
    membrane du réticulum endoplasmique (réticulum sarcoplasmique pour les
    cellules musculaires ou l'ATPase représente
    90 des protéines membranaires). Les ATPases sont différentes selon leur localisation comme le montre l'utilisation d'inhibiteurs spécifiques. Par exemple, l'ATPase
    du réticulum endoplasmique, spécifiquement inhibée par la
    thapsigargine, est, par ailleurs, régulée par une petite protéine
    membranaire (
    6 kDa) qui s'assemble en homopentamère, le phospholamban.





    Figure 8. Ca2+ ATPase

    A l'intérieur du réticulum endoplasmique la concentration en libre est tamponnée par la calciréticuline, une protéine qui fixe 20 ions par molécule.

    D'un point de vue structure/fonction, cette ATPase ressemble beaucoup à l'ATPase mais elle est sélective du . Son activité - déclenchée par l'hydrolyse d'ATP, suivie par une phosphorylation/déphosphorylation de l'acide aspartique 351 - se traduit par le passage simultané de deux ions .





    Sommaire

    Le transport des nutriments





    Transporteurs de glucose

    La cellule a deux façons de transporter le glucose :


    1. Un transport actif effectué par le symport (SGLT-1, sodium glucose cotransporter-1). Ce transporteur (poids moléculaire de 60 kDa et constitué de 12 hélices (mis en place par l'ATPase ) pour faire pénétrer spécifiquement le glucose dans la cellule avec un rapport de un glucose pour un .
      transmembranaires) est abondant dans l'épithélium du tube digestif et
      du tubule rénal (néphron). Il utilise le fort gradient transmembranaire
      de

    2. Un transport passif de type uniport effectué par les perméases du glucose (GLUT-1 à GLUT-5,
      glucose transporter). Les protéines réalisant cette opération ont un
      poids moléculaire d'environ 54 kDa et sont formées de 12 hélices
      dont certaines se juxtaposent en ménageant un pore central hydrophile.
      Bien qu'initialement caractérisées comme transporteurs de glucose,
      certaines protéines appartenant à la même famille se sont avérées
      pouvoir aussi transporter d'autres sucres. Par exemple,
      GLUT-2 transporte non seulement le glucose mais aussi le fructose et le galactose alors que GLUT-5 transporte spécifiquement le fructose.


    Ces deux types de transporteurs du glucose sont associés dans la
    fonction physiologique du transport de glucose à travers l'épithélium
    du tube digestif : le glucose intestinal est activement transporté à
    l'intérieur des entérocytes (cellules de l'épithélium intestinal) par
    des transporteurs
    (symport par
    SGLT-1)
    localisés dans la région apicale de la membrane. L'élévation de la
    concentration intracellulaire en glucose qui en résulte entraîne sa
    sortie au pôle basal de la cellule grâce à une perméase glucose (
    GLUT-1).
    La localisation sélective des deux types de transporteurs du glucose au
    sein des deux pôles membranaires de l'entérocyte est essentielle au
    transport orienté et constitue un excellent exemple de polarité
    structurale et fonctionnelle cellulaire.





    Figure 10. Entérocyte de l'épithélium intestinal

    Voir une version animée du transport de glucose
    Macromedia Flash - 49Ko

    Transporteurs d'acides aminés

    Dans les entérocytes, le passage des acides aminés à travers la
    membrane plasmique utilise un symport fonctionnant à l'aide du gradient
    de sodium. L'exemple est celui du transporteur .


    Transporteurs ABC

    Ces transporteurs constituent une grande famille d'ATPases (500
    membres à ce jour) à localisations ubiquitaires et transportent des
    acides aminés, sucres, polysaccharides, acides gras, peptides et ions.
    Les protéines réalisant cette opération ont un poids moléculaire
    d'environ
    140 kDa et sont formées de 12 hélices .
    Ces transporteurs sont caractérisés par une séquence précise d'acides
    aminés localisée dans le domaine cytoplasmique : il s'agit de l'ATP-binding cassette,
    impliquée dans la fixation de l'ATP (deux cassettes par transporteur).
    C'est l'hydrolyse de l'ATP qui produit ce transport mais le mécanisme
    exact de passage des solutés n'est pas encore bien compris. Notre
    connaissance actuelle de cette famille a bénéficié d'études sur la
    résistance des micro-organismes aux antibiotiques. C'est l'expression
    excessive de certains de ces transporteurs, bien conservés au cours
    d'évolution, qui est responsable de l'élimination par l'agent pathogène
    d'antibiotiques tels que la tétracycline par Staphylococcus aureus ou
    la chloroquine par Plasmodium falciparum (agent de la malaria). Les
    cellules cancéreuses sont capables d'en exprimer très fortement
    certains; la surexpression de la
    P-glycoprotéine-170 (P170) est responsable d'une multirésistance aux drogues (MDR) et donc à la chimiothérapie anti-cancéreuse.




    Sommaire

    Le transport des protéines vers l'extérieur et l'intérieur du réticulum endoplasmique. Canal de translocation des protéines





    Certains organites, comprenant le réticulum endoplasmique,
    l'appareil de Golgi, les endosomes, les lysosomes et les vésicules
    sécrétoires, communiquent entre eux mais aussi avec l'extérieur de la
    cellule (par endocytose et exocytose). Leur contenu peut donc être
    assimilé au milieu extracellulaire. On peut considérer que le passage
    d'une protéine du cytosol vers la lumière du système vésiculaire
    équivaut à une sortie de la cellule. Ainsi, lors du processus de
    protéosynthèse, la destination extracellulaire est déterminée par le
    passage de la membrane au niveau du réticulum endoplasmique rugueux.






    Figure 11

    Le transporteur des protéines présent dans la membrane du réticulum
    endoplasmique est appelé canal de translocation des protéines (PCC,
    protein-conducting channel). Le canal est constitué de plusieurs protéines transmembranaires. C'est la protéine (secretion deficient), insérée dans la membrane par 10 hélices
    (poids moléculaire d'environ 54 kDa) et ménageant un pore, qui permet
    le passage de la chaîne protéique en cours de synthèse, du ribosome
    vers la lumière du RER. Le pore peut aussi fonctionner dans la
    direction opposée (transport rétrograde) au moment de l'élimination de
    protéines néosynthétisées mal configurées.





    Sommaire

    Le maintien du pH





    La concentration de détermine l'acidité d'une solution. Le pH ()
    est la grandeur utilisée pour cette mesure. Parce que la fonction d'une
    protéine dépend du pH environnant, la cellule doit assurer dans ses
    différents compartiments un pH bien précis et stable. Les enzymes
    lysosomiales qui dégradent les protéines fonctionnent
    préférentiellement à
    pH 5,5 alors que les enzymes cytoplasmiques fonctionnent de façon optimale à pH 7,2. Une concentration stable en ions
    (protons) ne se maintient dans le cytosol que du fait de l'existence de
    mécanismes de transport actif rejetant des protons hors de la cellule.
    Ce type de transport sert à compenser à la fois la production
    métabolique de molécules acides et l'entrée passive de protons.


    Milieu intracellulaire. Les échangeurs et

    Le pH cytoplasmique est essentiellement régulé par deux types d'échangeurs (parmi d'autres mécanismes non mentionnés ici) :


    • Le premier échange externe contre interne ( échangeur ou NHE). Cet échange, effectué par une famille de protéines membranaires (NHE1-5) d'un poids moléculaire d'environ 92 kDa, est rendu possible par le gradient de
      et est activé par une acidification intracellulaire. La sensibilité de
      cet antiport aux protons est déterminée par des signaux externes tels
      que les facteurs de croissance par exemple.

    • Le second échange interne contre externe (échangeur d'anions ou AE2). Cet échange est rendu possible par le gradient de et est activé par une alcalinisation intracellulaire.






    Figure 12

    ATPase , pompe à protons

    Le pH des lysosomes et endosomes est régulé par l'ATPase
    (classe V), une pompe localisée dans la membrane de ces organites, qui
    fait entrer les protons dans ces vésicules et en acidifie le contenu (
    pH 5,5). Cette pompe ne ressemble pas aux ATPases telles que et .
    Elle est constitutée de nombreuses sous-unités transmembranaires (a et
    c) et cytosoliques (A, B, C, D et E) lui donnant un poids total
    d'environ
    270 kDa. L'hydrolyse de l'ATP produit le transport mais ne s'accompagne pas de la phosphorylation sur un résidu aspartate.





    Figure 13. H+ ATPase classe V

    Le lysosome contient environ cinquante enzymes différentes dont la
    plupart sont des protéases et qui agissent à un pH optimum de 5,5. Leur
    rôle est de détruire les déchets, qu'ils soient d'origine externe
    (endocytose) ou interne.




    Milieu extracellulaire. ATPase

    Le pH gastrique est régulé par l'ATPase
    (classe P) qui se trouve associée à la membrane plasmique des cellules
    gastriques pariétales de mammifère et qui transporte un proton à
    l'extérieur en important un ion (respectant l'électroneutralité).






    Figure 14. Canalicule intracellulaire

    Cette pompe, constituée de deux sous-unités de 120 kDa et 50 kDa, ressemble aux ATPases .
    L'hydrolyse de l'ATP et la phosphorylation sur le résidu asparate (369)
    produisent le un changement de conformation qui facilite le passage des
    ions. Cette pompe génère un puissant gradient de concentration de
    protons : la concentration de est
    fois plus élevée dans la lumière de l'estomac que dans le cytosol de la
    cellule. Un environnement très acide est ainsi mis en place dans
    l'estomac (
    et
    pH 1,5, avec ). Le pH bas est essentiellement destiné à éliminer les micro-organismes pathogènes qui entrent avec la nourriture.

    L'ATPase est la cible directe de l'Oméprazole, drogue inhibitrice
    utilisée pour traiter les ulcères gastriques. L'inhibition du
    fonctionnement de la pompe se traduit par une augmentation du pH de
    l'estomac (vers
    pH 4), favorable à la cicatrisation. A
    l'inverse, les anti-inflammatoires, comme l'aspirine et le paracétamol,
    augmentent par une voie indirecte l'activité de l'ATPase

    et réduisent la production de mucus et de bicarbonate. Le traitement
    prolongé provoque donc des ulcères gastriques (effet indésirable du
    médicament).





    Sommaire





      La date/heure actuelle est Dim 24 Sep - 11:21